DELLA প্রোটিনগুলি সংরক্ষিত মাস্টারবৃদ্ধি নিয়ন্ত্রকযা অভ্যন্তরীণ এবং পরিবেশগত ইঙ্গিতের প্রতিক্রিয়ায় উদ্ভিদের বিকাশ নিয়ন্ত্রণে কেন্দ্রীয় ভূমিকা পালন করে। DELLA একটি ট্রান্সক্রিপশনাল নিয়ন্ত্রক হিসেবে কাজ করে এবং এর GRAS ডোমেনের মাধ্যমে ট্রান্সক্রিপশন ফ্যাক্টর (TFs) এবং হিস্টোন H2A-এর সাথে আবদ্ধ হয়ে লক্ষ্যবস্তু প্রবর্তকদের জন্য নিয়োগ করা হয়। সাম্প্রতিক গবেষণায় দেখা গেছে যে DELLA স্থিতিশীলতা দুটি প্রক্রিয়ার মাধ্যমে অনুবাদ-পরবর্তীভাবে নিয়ন্ত্রিত হয়: ফাইটোহরমোন গিব্বেরেলিন দ্বারা প্ররোচিত পলিউবিকুইটিনেশন, যা এর দ্রুত অবক্ষয়ের দিকে পরিচালিত করে, এবং ছোট ইউবিকুইটিন-সদৃশ সংশোধক (SUMO) এর সংযোজন এর সঞ্চয় বৃদ্ধি করে। এছাড়াও, DELLA কার্যকলাপ দুটি ভিন্ন গ্লাইকোসিলেশন দ্বারা গতিশীলভাবে নিয়ন্ত্রিত হয়: DELLA-TF মিথস্ক্রিয়া O-fucosylation দ্বারা বর্ধিত হয় কিন্তু O-লিঙ্কযুক্ত N-acetylglucosamine (O-GlcNAc) পরিবর্তন দ্বারা বাধাপ্রাপ্ত হয়। যাইহোক, DELLA ফসফোরাইলেশনের ভূমিকা অস্পষ্ট রয়ে গেছে, কারণ পূর্ববর্তী গবেষণায় পরস্পরবিরোধী ফলাফল দেখানো হয়েছে, ফসফোরাইলেশন DELLA অবক্ষয়কে উৎসাহিত করে বা হ্রাস করে তা দেখানো থেকে শুরু করে অন্যদের মধ্যে যা দেখায় যে ফসফোরাইলেশন এর স্থিতিশীলতাকে প্রভাবিত করে না। এখানে, আমরা REPRESSOR-এ ফসফোরাইলেশন সাইটগুলি চিহ্নিত করি।ga1-3 সম্পর্কে(RGA, AtDELLA) ভর স্পেকট্রোমেট্রি বিশ্লেষণের মাধ্যমে অ্যারাবিডোপসিস থালিয়ানা থেকে বিশুদ্ধ করা হয়েছে এবং দেখা গেছে যে PolyS এবং PolyS/T অঞ্চলে দুটি RGA পেপটাইডের ফসফোরাইলেশন H2A বন্ধন এবং উন্নত RGA কার্যকলাপকে উৎসাহিত করে। লক্ষ্য প্রবর্তকদের সাথে RGA-এর সংযোগ। উল্লেখযোগ্যভাবে, ফসফোরাইলেশন RGA-TF মিথস্ক্রিয়া বা RGA স্থিতিশীলতাকে প্রভাবিত করে না। আমাদের গবেষণায় আণবিক প্রক্রিয়া প্রকাশ করা হয়েছে যার মাধ্যমে ফসফোরাইলেশন DELLA কার্যকলাপকে প্ররোচিত করে।
DELLA ফাংশন নিয়ন্ত্রণে ফসফোরাইলেশনের ভূমিকা ব্যাখ্যা করার জন্য, ভিভোতে DELLA ফসফোরাইলেশন সাইটগুলি সনাক্ত করা এবং উদ্ভিদে কার্যকরী বিশ্লেষণ করা অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ। উদ্ভিদের নির্যাসের অ্যাফিনিটি পরিশোধন এবং তারপরে MS/MS বিশ্লেষণের মাধ্যমে, আমরা RGA-তে বেশ কয়েকটি ফসফোসাইট সনাক্ত করেছি। GA ঘাটতির পরিস্থিতিতে, RHA ফসফোরাইলেশন বৃদ্ধি পায়, কিন্তু ফসফোরাইলেশন এর স্থায়িত্বকে প্রভাবিত করে না। গুরুত্বপূর্ণভাবে, co-IP এবং ChIP-qPCR অ্যাসেস প্রকাশ করেছে যে RGA-এর PolyS/T অঞ্চলে ফসফোরাইলেশন H2A এর সাথে এর মিথস্ক্রিয়া এবং লক্ষ্য প্রবর্তকদের সাথে এর সংযোগকে উৎসাহিত করে, যার মাধ্যমে ফসফোরাইলেশন RGA ফাংশনকে প্ররোচিত করে তা প্রকাশ করে।
LHR1 সাবডোমেনের TF-এর সাথে মিথস্ক্রিয়ার মাধ্যমে লক্ষ্য ক্রোমাটিনের জন্য RGA নিয়োগ করা হয় এবং তারপর তার PolyS/T অঞ্চল এবং PFYRE সাবডোমেনের মাধ্যমে H2A-এর সাথে আবদ্ধ হয়, RGA স্থিতিশীল করার জন্য H2A-RGA-TF কমপ্লেক্স তৈরি করে। একটি অজ্ঞাত কাইনেজ দ্বারা DELLA ডোমেন এবং GRAS ডোমেনের মধ্যে PolyS/T অঞ্চলে Pep 2-এর ফসফোরাইলেশন RGA-H2A বাইন্ডিংকে উন্নত করে। rgam2A মিউট্যান্ট প্রোটিন RGA ফসফোরাইলেশন বাতিল করে এবং H2A বাইন্ডিংয়ে হস্তক্ষেপ করার জন্য একটি ভিন্ন প্রোটিন কনফর্মেশন গ্রহণ করে। এর ফলে ক্ষণস্থায়ী TF-rgam2A মিথস্ক্রিয়া অস্থিতিশীল হয় এবং লক্ষ্য ক্রোমাটিন থেকে rgam2A বিচ্ছিন্ন হয়। এই চিত্রটি শুধুমাত্র RGA-মধ্যস্থ ট্রান্সক্রিপশনাল দমনকে চিত্রিত করে। RGA-মধ্যস্থ ট্রান্সক্রিপশনাল অ্যাক্টিভেশনের জন্য একই ধরণের প্যাটার্ন বর্ণনা করা যেতে পারে, তবে H2A-RGA-TF কমপ্লেক্স লক্ষ্য জিন ট্রান্সক্রিপশনকে উৎসাহিত করবে এবং rgam2A-এর ডিফসফোরাইলেশন ট্রান্সক্রিপশন হ্রাস করবে। চিত্রটি হুয়াং এট আল.21 থেকে সংশোধিত।
এক্সেল ব্যবহার করে সমস্ত পরিমাণগত তথ্য পরিসংখ্যানগতভাবে বিশ্লেষণ করা হয়েছিল এবং স্টুডেন্টস টি টেস্ট ব্যবহার করে উল্লেখযোগ্য পার্থক্য নির্ধারণ করা হয়েছিল। প্রাথমিকভাবে নমুনার আকার নির্ধারণের জন্য কোনও পরিসংখ্যানগত পদ্ধতি ব্যবহার করা হয়নি। বিশ্লেষণ থেকে কোনও তথ্য বাদ দেওয়া হয়নি; পরীক্ষাটি এলোমেলোভাবে করা হয়নি; গবেষকরা পরীক্ষার সময় ডেটা বিতরণ এবং ফলাফলের মূল্যায়ন সম্পর্কে অন্ধ ছিলেন না। নমুনার আকার চিত্রের কিংবদন্তি এবং উৎস ডেটা ফাইলে নির্দেশিত।
অধ্যয়নের নকশা সম্পর্কে আরও তথ্যের জন্য, এই নিবন্ধের সাথে সম্পর্কিত প্রাকৃতিক পোর্টফোলিও প্রতিবেদনের সারাংশ দেখুন।
PRIDE66 পার্টনার রিপোজিটরির মাধ্যমে ডেটাসেট আইডেন্টিফায়ার PXD046004 সহ প্রোটিওমএক্সচেঞ্জ কনসোর্টিয়ামে ভর স্পেকট্রোমেট্রি প্রোটিওমিক্স ডেটা প্রদান করা হয়েছে। এই গবেষণার সময় প্রাপ্ত অন্যান্য সমস্ত ডেটা পরিপূরক তথ্য, পরিপূরক ডেটা ফাইল এবং কাঁচা ডেটা ফাইলগুলিতে উপস্থাপন করা হয়েছে। এই নিবন্ধের জন্য উৎস ডেটা সরবরাহ করা হয়েছে।
পোস্টের সময়: নভেম্বর-০৮-২০২৪